Актыўны цэнтр фермента: структура, ўласцівасці. Хто адкрыў актыўны цэнтр фермента? Што называецца актыўным цэнтрам фермента?

Усе мы чулі пра ферментах, але наўрад ці кожны з нас дасканала ведае, як менавіта ўладкованыя гэтыя рэчывы і навошта яны патрэбныя. Гэты артыкул дапаможа разабрацца ў структуры і функцыях ферментаў (энзімаў) у цэлым і іх актыўных цэнтраў у прыватнасці.

гісторыя даследаванняў

У 1833 годзе францускі хімік Ансельм Пайен выявіў і апісаў ўласцівасці фермента амілазы.

Некалькі гадоў праз Луі Пастэр, вывучаючы ператварэнне цукру ў спірт пры ўдзеле дрожджаў, выказаў здагадку, што гэты працэс адбываецца за кошт хімічных рэчываў, якія ўваходзяць у склад дрожджаў.

У канцы XIX стагоддзя Фізіёлаг Вілі Кюне ўпершыню ўвёў ва ўжыванне тэрмін "энзім".

Немец Эдуард Бухнер ў 1897 годзе вылучыў і апісаў зимазу - Ферментатыўнай комплекс, які каталізуе рэакцыю ператварэння цукрозы ў этылавы спірт. У прыродзе зимаза ў вялікай колькасці ўтрымліваецца ў дражджах.

Дакладна невядома, калі і хто адкрыў актыўны цэнтр фермента. Гэта адкрыццё прыпісваюць лаўрэату Нобелеўскай прэміі хіміку Эдаурду Бухнеру, амерыканскаму біёлагу Джэймсу Самнер і іншым вядомым вучоным, якія працавалі над вывучэннем ферментатыўнага каталізу.

Агульныя звесткі аб ферментах

Нагадаем, што ферменты - рэчывы бялковай прыроды, якія выконваюць у жывых арганізмах функцыі каталізатараў хімічных рэакцый. У фермента ёсць ўчасткі, якія непасрэдна не прымаюць у гэтым ўдзелу, праходжанне рэакцыі забяспечвае актыўны цэнтр фермента.

Прывядзём некаторыя ўласцівасці ферментаў:

1) Эфектыўнасць. Невялікай колькасці каталізатара дастаткова, каб паскорыць хімічную рэакцыю ў 10 ⁶ разоў.

2) Спецыфічнасць. Адзін фермент ня універсальны каталізатар любой рэакцыі ў клетцы. Для ферментаў выказана спецыфічнасць дзеяння: кожны фермент каталізуе толькі адну ці ж некалькі рэакцый з падобнымі субстратамі (зыходнымі рэагентамі), але для рэагентаў іншай хімічнай прыроды гэты ж фермент можа быць бескарысны. Узаемадзеянне з падыходнымі субстратамі і далейшае паскарэнне рэакцыі забяспечвае актыўны цэнтр фермента.

3) Ясна актыўнасць. Актыўнасць ферментаў у клетцы пастаянна змяняецца ад нізкай да высокай.

4) Канцэнтрацыя некаторых ферментаў у клетцы не сталая і можа змяняцца ў залежнасці ад знешніх умоў. Такія ферменты ў біялогіі называюць индуцибельными.

класіфікацыя ферментаў

Па сваёй структуры ферменты прынята дзяліць на простыя і складаныя. Простыя складаюцца выключна з амінакіслотных рэшткаў, складаныя маюць у складзе рэчывы небелкового групу. Складаныя называюць каферменту.

Па тыпу катализируемых рэакцый ферменты дзеляцца на:

1) Оксидоредуктазы (каталізуюць акісляльна-аднаўленчыя рэакцыі).

2) трансферазы (пераносяць асобныя групы атамаў).

3) ЛіАЗ (расшчапляюць хімічныя сувязі).

4) ліпазу (ўтвараюць сувязі ў рэакцыях за кошт энергіі АТФ).

5) Изомеразы (учувствуют ў рэакцыях ўзаемнага ператварэння ізамерыя).

6) Гидролазы (каталізуюць хімічныя рэакцыі з гідралітычнай расшчапленнем сувязяў).

структура фермента

Фермент - складаная трохмерная структура, у склад якой уваходзяць у асноўным амінакіслотны рэшткі. Таксама ёсць простетическая група - кампанент небелкового прыроды, звязаны з амінакіслотнымі рэшткамі.

Ферменты - у асноўным глобулярные вавёркі, якія могуць аб'ядноўвацца ў складаныя комплексы. Як і іншыя рэчывы бялковай прыроды, ферменты денатурируют пры павышэнні тэмпературы або пад уздзеяннем некаторых хімічных рэактываў. Падчас дэнатурацыя змяняецца трацічная структура фермента і, адпаведна, ўласцівасці актыўнага цэнтра ферментаў. У выніку актыўнасць энзіма рэзка памяншаецца.

Катализируемый субстрат звычайна значна менш за самога фермента. Самы просты энзім складаецца з шасцідзесяці амінакіслотных рэшткаў, а яго актыўны цэнтр - усяго з двух.

Існуюць ферменты, каталітычны ўчастак якіх пададзены не амінакіслотамі, а простетической групай арганічнага або (часцей) неарганічнага паходжання - кофакторы.

Паняцце аб актыўным цэнтры

Толькі невялікі ўчастак фермента прымае непасрэдны ўдзел у хімічных рэакцыях. Гэтая частка фермента і называецца актыўным цэнтрам. Актыўны цэнтр фермента - гэта ліпіды, некалькі амінакіслотных рэшткаў або простетическая група, якая звязваецца з субстратам і каталізуе рэакцыю. Амінакіслотны рэшткі актыўнага цэнтра могуць належаць любым амінакіслотам - палярным, непалярныя, зараджаным, араматычныя, незараджаныя.

Актыўны цэнтр фермента (гэта ліпіды, амінакіслоты або іншыя рэчывы, здольныя ўзаемадзейнічаць з рэагентамі) - самая важная частка фермента, без яго гэтыя рэчывы былі б бескарысныя.

Звычайна малекула фермента мае толькі адзін актыўны цэнтр, звязваўся з адным ці некалькімі падобнымі рэагентамі. Амінакіслотны рэшткі актыўнага цэнтра фармуюць вадародныя, гідрафобныя або кавалентным сувязі, утвараючы энзім-субстратнай комплекс.

Структура актыўнага цэнтра

Актыўны цэнтр простых і складаных ферментаў ўяўляе сабой кішэню або шчыліну. Гэтая структура актыўнага цэнтра фермента павінна электрастатычнаму і геаметрычна адпавядаць субстрату, так як змяненне троеснай структуры фермента можа змяніць актыўны цэнтр.

Які злучае і каталітычны цэнтр - участкі актыўнага цэнтра фермента. Відавочна, што злучае цэнтр "правярае" субстрат на сумяшчальнасць і звязваецца з ім, а каталітычны цэнтр прымае непасрэдны ўдзел у рэакцыі.

Звязванне актыўнага цэнтра з субстратам

Для таго каб патлумачыць, як жа актыўны цэнтр фермента звязваецца з тым ці іншым рэагентаў, было прапанавана некалькі тэорый. Самая папулярная з іх - тэорыя Фішэра, яна ж тэорыя "замка і ключа". Фішэр выказаў здагадку, што існуе фермент, ідэальна падыходны кожнаму субстрату па сваіх фізіка-хімічным уласцівасцям. Пасля ўтварэння энзім-субстратного комплексу ніякіх мадыфікацый не адбываецца.

Іншы амерыканскі вучоны - Дэніэл Кошланд - дапоўніў тэорыю Фішэра здагадкай аб тым, што актыўны цэнтр фермента можа змяняць сваю конформацию да таго часу, пакуль не падыдзе вызначанага субстрату.

Кінетыка ферментатыўных рэакцый

Асаблівасці праходжання ферментатыўных рэакцый вывучае асобная галіна біяхіміі - ферментатыўная кінетыка. Гэта навука вывучае асаблівасці працякання рэакцый пры розных канцэнтрацыях ферментаў і субстратаў, залежнасць хуткасці рэакцыі ад тэмпературы ўнутры клеткі, а таксама ўласцівасці актыўнага цэнтра ферментаў у залежнасці ад змены фізічных і хімічных параметраў асяроддзя.

Ферментатыўная кінетыка аперуе такімі паняццямі, як хуткасць рэакцыі, энергія актывацыі, актывацыйны бар'ер, малекулярная актыўнасць, удзельная актыўнасць і інш. Разгледзім некаторыя з гэтых паняццяў.

Каб адбылася біялагічная рэакцыя, рэагентаў неабходна перадаць некаторую энергію. Гэтая энергія называецца энергіяй актывацыі.

Даданне фермента да рэагентаў дазваляе знізіць энергію актывацыі. Некаторыя рэчывы на рэагуюць без удзелу энзімаў, так як энергія актывацыі занадта высокая. Раўнавагу рэакцыі пры даданні фермента ня зрушваецца.

Хуткасць рэакцыі - колькасць прадукту рэакцыі, якое з'явілася або зніклых у адзінку часу.

Залежнасць хуткасці рэакцыі ад канцэнтрацыі субстрата характарызуе беспамерная фізічная велічыня - канстанта Міхаэліс.

Малекулярная актыўнасць - колькасць малекул субстрата, ператвораных адной малекулай фермента ў адзінку часу.