Функцыя ферментаў. Ролю ферментаў у арганізме

Ферменты - гэта глобулярные вавёркі, якія дапамагаюць працякаць ўсім клеткавым працэсам. Як і ўсе каталізатары, яны не могуць павярнуць рэакцыю назад, а служаць для яе паскарэння.

Лакалізацыі ферментаў у клетцы

Ўнутры клеткі індывідуальныя ферменты, як правіла, утрымліваюцца і дзейнічаюць у строга вызначаных арганэл. Лакалізацыя ферментаў непасрэдна звязана з той функцыяй, якую звычайна выконвае дадзены ўчастак клеткі.

Амаль усе ферменты гліколізу размяшчаюцца ў цытаплазме. Ферменты цыкла трикарбоновых кіслот - у матрікса мітахондрый. Актыўныя рэчывы гідролізу ўтрымліваюцца ў Лізасомы.

Асобныя тканіны і органы жывёл і раслін адрозніваюцца не толькі па наборы ферментаў, але і па іх актыўнасці. Такую асаблівасць тканін выкарыстоўваюць у клініцы пры дыягностыцы некаторых захворванняў.

Існуюць таксама ўзроставыя асаблівасці ў актыўнасці і наборы ферментаў у тканінах. Яны найбольш выразна прыкметныя ў перыяд эмбрыянальнага развіцця пры дыферэнцыявання тканін.

намэнклятура ферментаў

Існуе некалькі сістэм назваў, кожная з якіх ўлічвае ўласцівасці ферментаў у рознай ступені.

• Трывіяльная. Назвы рэчываў даюцца па выпадковым прыкметах. Напрыклад, пепсін (pepsis - "страваванне", грэч.) І трыпсінаў (tripsis - "разрэджвае", грэч.)
• Рацыянальная. Назва фермента складаецца з субстрата і заканчэння «-аза». Напрыклад, амілаза паскарае гідроліз крухмалу (amylo - "крухмал", грэч.).
• Маскоўская. Яна была прынятая ў 1961 годзе міжнароднай камісіяй па наменклатуры ферментаў на V Міжнародным біяхімічным кангрэсе. Назва рэчыва складаюць з субстрата і рэакцыі, якая каталізуе (паскараецца) ферментам. Калі функцыя ферментаў заключаецца ў пераносе групы атамаў ад адной малекулы (субстрата) да іншай (акцептор), назва каталізатара ўключае ў сябе і хімічнае назва акцептора. Напрыклад, у рэакцыі пераносу амінагрупы з аланін на 2-оксиглутаровую кіслату ўдзельнічае фермент аланін: 2-оксоглутаратаминотрансфераза. Назва адлюстроўвае:
• субстрат - аланін;
• акцептор - 2-оксоглутаровая кіслата;
• ў рэакцыі пераносіцца амінагрупа.

Міжнароднай камісіяй быў складзены спіс усіх вядомых ферментаў, які ўвесь час дапаўняецца. Гэта звязана з адкрыццём новых рэчываў.

класіфікацыя ферментаў

Дзяліць ферменты на групы можна двума спосабамі. Першы прапануе два класы гэтых рэчываў:

• простыя - складаюцца толькі з бялку;
• складаныя - ўтрымліваюць бялковую частку (апофермент) і небелкового, званую каферменту.

У небелкового частка складанага фермента могуць уваходзіць вітаміны. Узаемадзеянне з іншымі рэчывамі адбываецца з дапамогай актыўнага цэнтра. Цалкам малекула фермента не прымае ўдзелу ў працэсе.

Ўласцівасці ферментаў, як і іншых бялкоў, вызначаюцца іх будынкам. У залежнасці ад яго каталізатары паскараюць толькі свае рэакцыі.

Другі спосаб класіфікацыі дзеліць рэчывы па тым, якую функцыю выконваюць ферменты. У выніку атрымліваецца шэсць класаў:

• оксидоредуктазы;
• трансферазы;
• гидролазы;
• изомеразы;
• ЛіАЗ;
• лигазы.

Гэта агульнапрынятыя групы, адрозніваюцца яны не толькі па відах рэакцый, якія рэгулююць якія складаюцца ў іх ферменты. У рэчываў розных груп адрозніваецца будынак. І функцыі ферментаў у клетцы, такім чынам, не могуць быць аднолькавымі.

Оксидоредуктазы - акісляльна-аднаўленчыя

Асноўная функцыя ферментаў першай групы - паскарэнне акісляльна-аднаўленчых рэакцый. Характэрная асаблівасць: здольнасць ўтвараць ланцуга акісляльных ферментаў, у якіх ажыццяўляецца перанос электронаў або атамаў вадароду ад самага першага субстрата да канчатковага акцептор. Гэтыя рэчывы падзяляюць па прынцыпе працы або па месцы працы ў рэакцыі.

1. Аэробныя дэгідрагеназ (оксидазы) паскараюць перанос электронаў або пратонаў непасрэдна на кіслародныя атамы. Анаэробныя жа здзяйсняюць тыя ж дзеянні, але ў рэакцыях, якія працякаюць без перадачы электронаў або атамаў вадароду на кіслародныя атамы.
2. Першасныя дэгідрагеназ каталізуюць працэс адымання атамаў вадароду ад акісляецца рэчывы (першаснага субстрата). Другасныя - паскараюць зняцце атамаў вадароду з другаснага субстрата, атрыманы яны былі пры дапамозе першаснай дэгідрагеназ.

Іншая асаблівасць: быўшы двукомпонентными каталізатарамі з вельмі абмежаваным наборам каферментаў (актыўных груп), яны могуць паскараць мноства самых разнастайных рэакцый акіслення-аднаўлення. Гэта дасягаецца вялікім лікам варыянтаў: адзін і той жа кофермент можа далучыцца да розных апоферментам. У кожным выпадку атрымліваецца асаблівая оксидоредуктаза са сваімі ўласцівасцямі.

Існуе яшчэ адна функцыя ферментаў гэтай групы, пра якую нельга не згадаць - яны паскараюць праходжанне хімічных працэсаў, звязаных з вылучэннем энергіі. Такія рэакцыі называюцца экзотермическими.

Трансферазы - пераносчыкі

Гэтыя ферменты выконваюць функцыю паскарэння рэакцый пераносу малекулярных рэшткаў і функцыянальных груп. Напрыклад, фосфофруктокиназа.

Вылучаюць восем груп каталізатараў, зыходзячы з пераноснай групы. Разгледзім толькі некаторыя з іх.

1. Фосфотрансферазы - дапамагаюць пераносіць рэшткі фосфарнай кіслаты. Яны дзеляцца на падкласы ў адпаведнасці з пунктам прызначэння (спіртавыя, карбаксільныя і іншыя).
2. Аминотрансферазы - паскараюць рэакцыі переаминирования амінакіслот.
3. Гликозилтрансферазы - пераносяць гликозильные рэшткі з малекул фосфарных эфіраў да малекулам мона- і поліцукрыдаў. Забяспечваюць рэакцыі распаду і сінтэзу олиго- або поліцукрыдаў ў арганізмах раслін і жывёл. Напрыклад, яны ўдзельнічаюць у рэакцыі распаду цукрозы.
4. Ацилтрансферазы пераносяць рэшткі карбонавых кіслот на аміны, спірты і амінакіслоты. Ацил-коэнзім-А з'яўляецца універсальным крыніцай ацильных груп. Яго можна разглядаць як актыўную групу ацилтрансфераз. Часцей за ўсё пераносіцца ацил воцатнай кіслаты.

Гидролазы - расшчапляюць з удзелам вады

У гэтай групе ферменты выконваюць функцыю каталізатараў для рэакцый расшчаплення (радзей сінтэзу) арганічных злучэнняў, у якіх удзельнічае вада. Рэчывы гэтай групы ўтрымліваюцца ў клетках і ў стрававальным соку. Малекулы каталізатараў ў ЖКТ складаюцца з аднаго кампанента.

Месцам лакалізацыі гэтых ферментаў з'яўляюцца лізасомы. Яны выконваюць ахоўныя функцыі ферментаў у клетцы: расшчапляюць чужародныя рэчывы, якія прайшлі праз мембрану. Яны таксама знішчаюць тыя рэчывы, якія больш не патрэбныя клетцы, за што лізасомы былі празваныя санітарамі.

Іншае іх "мянушка" - клеткавыя самазабойцы, так як яны з'яўляюцца галоўным інструментам для аўтоліз клеткі. Калі з'явілася інфекцыя, пачаліся запаленчыя працэсы, мембрана лизосом становіцца пранікальнай і гидролазы выходзяць у цытаплазму, руйнуючы ўсё на сваім шляху і знішчаючы клетку.

Падзяляюць некалькі відаў каталізатараў з гэтай групы:

• эстеразы - адказваюць за гідроліз складаных эфіраў спіртоў;
• гликозидазы - паскараюць гідроліз глікозід, у залежнасці ад таго, на якой ізамер яны дзейнічаюць, вылучаюць α- або β-гликозидазы;
• пептыда-гидролазы - адказныя за гідроліз пептыдных сувязяў у вавёрках, а пры пэўных умовах і за іх сінтэз, але гэты спосаб сінтэзу бялку не выкарыстоўваецца ў жывой клетцы;
• амидазы - адказваюць за гідроліз амідаў кіслот, напрыклад, уреазу каталізуе распад мачавіны на аміяк і ваду.

Изомеразы - пераўтварэнне малекулы

Гэтыя рэчывы паскараюць змены ў межах адной малекулы. Яны могуць быць геаметрычныя або структурныя. Гэта можа адбывацца рознымі спосабамі:

• перанос атамаў вадароду;
• перасоўванне фасфатнай групы;
• змена размяшчэння атамных груповак у прасторы;
• перасоўванне двайны сувязі.

Ізамерызацыі могуць быць схільныя арганічныя кіслоты, вугляводы ці амінакіслоты. Изомеразы могуць ператвараць альдэгіды ў кетоны і, наадварот, цис-форму перабудаваць ў транс-форму і назад. Каб лепш зразумець, якую функцыю выконваюць ферменты гэтай групы, неабходна ведаць адрозненні ізамерыя.

ЛіАЗ ірвуць сувязі

Гэтыя ферменты паскараюць негидролитический распад арганічных злучэнняў па сувязях:

• вуглярод-вуглярод;
• фосфар-кісларод;
• вуглярод-сера;
• вуглярод-азот;
• вуглярод-кісларод.

Пры гэтым вылучаюцца такія найпростыя прадукты, як вуглякіслы газ, вада, аміяк, і замыкаюцца падвойныя сувязі. Мала хто з гэтых рэакцый могуць пайсці ў адваротны бок, адпаведныя ферменты ў падыходных для гэтага ўмовах каталізуюць працэсы не толькі распаду, але і сінтэзу.

Класіфікацыя ЛіАЗ адбываецца па тыпу сувязі, якую яны раздзіраюць. Яны з'яўляюцца складанымі ферментамі.

Лигазы сшываюць

Галоўная функцыя ферментаў гэтай групы - паскарэнне рэакцый сінтэзу. Іх асаблівасць - сопряженность стварэння з распадам рэчываў, якія здольныя даць энергію для ажыццяўлення биосинтетического працэсу. Існуе шэсць падкласаў па тыпу утваранай сувязі. Пяць з іх ідэнтычныя падгрупах ЛіАЗ, а шостая адказвае за стварэнне сувязі "азот-метал".

Некаторыя лигазы прымаюць удзел у асабліва важных працэсах клеткі. Напрыклад, ДНК-лигаза ўдзельнічае ў рэплікацыі дэзаксірыбануклеінавай кіслаты. Яна сшывае одноцепочечные парывы, ствараючы новыя фосфодиэфирные сувязі. Менавіта яна злучае фрагменты Оказаки.

Гэты ж фермент актыўна выкарыстоўваецца ў геннай інжынерыі. Ён дазваляе навукоўцам сшываць малекулы ДНК з неабходных ім кавалачкаў, ствараючы унікальныя ланцужкі дэзаксірыбануклеінавай кіслаты. У іх можна закласці любую інфармацыю, стварыўшы такім чынам фабрыку па вырабе неабходных бялкоў. Напрыклад, можна ушыць ў ДНК бактэрыі кавалачак, які адказвае за сінтэз інсуліну. І калі клетка будзе трансляваць ўласныя вавёркі, яна заадно наробіць і карыснае рэчыва, неабходнае ў медыцынскіх мэтах. Яго застаецца толькі толькі ачысціць, і яно дапаможа мноству хворых людзей.

Велізарная роля ферментаў у арганізме

Яны могуць павялічыць хуткасць рэакцыі больш чым у дзесяць разоў. Гэта проста неабходна для нармальнай жыццядзейнасці клеткі. А ферменты ўдзельнічаюць у кожнай рэакцыі. Таму функцыі ферментаў у арганізме разнастайныя, як і ўсе працякалыя працэсы. А парушэнне працы гэтых каталізатараў прыводзіць да цяжкіх наступстваў.

Шырока прымяняюцца ферменты ў харчовай, лёгкай прамысловасці, медыцыне: выкарыстоўваюцца для вырабу сыроў, каўбас, кансерваў, уваходзяць у склад пральных парашкоў. Таксама іх выкарыстоўваюць у вырабе фотаматэрыялаў.