Бялок: будова і функцыі. ўласцівасці бялкоў

Як вядома, вавёркі - аснова зараджэння жыцця на нашай планеце. Па тэорыі Опарина-Холдейна менавіта коацерватная кропля, якая складаецца з малекул пептыдаў, стала асновай зараджэння жывога. Гэта і не выклікае сумненняў, бо аналіз унутранага складу любога прадстаўніка біямасы паказвае, што гэтыя рэчывы ёсць ва ўсім: раслінах, жывёл, мікраарганізмы, грыбах, вірусах. Прычым яны вельмі разнастайныя і макромолекулярном па прыродзе.

Назваў у гэтых структур чатыры, усе яны з'яўляюцца сінонімамі:

• вавёркі;
• пратэіны;
• поліпептыды;
• пептыды.

бялковыя малекулы

Іх колькасць сапраўды безліч і. Пры гэтым усе бялковыя малекулы можна падзяліць на дзве вялікія групы:

• простыя - складаюцца толькі з амінакіслотных паслядоўнасцяў, злучаных пептыднымі сувязямі;
• складаныя - будова і структура бялку характарызуюцца дадатковымі протолитическими (простетическими) групамі, званымі яшчэ кофакторы.

Пры гэтым складаныя малекулы таксама маюць сваю класіфікацыю.

Градацыя складаных пептыдаў

1. Гликопротеиды - цесна звязаныя злучэння бялку і вуглявода. У структуру малекулы ўплятаюцца простетические групы мукополисахаридов.
2. Ліпопротеідов - комплекснае злучэнне з бялку і ліпідаў.
3. Металлопротеиды - у якасці простетической групы выступаюць іёны металаў (жалеза, марганец, медзь і іншыя).
4. Нуклеопротеиды - сувязь бялку і нуклеінавых кіслот (ДНК, РНК).
5. Фосфопротеиды - конформация пратэіна і астатку ортофосфорной кіслаты.
6. Хромопротеиды - вельмі падобныя з металлопротеидами, аднак элемент, які ўваходзіць у склад простетической групы, уяўляе сабой цэлы афарбаваны комплекс (чырвоны - гемаглабін, зялёны - хларафіл і гэтак далей).

У кожнай разгледжанай групы будова і ўласцівасці бялкоў розныя. Функцыі, якія яны выконваюць, таксама вар'іруюцца ў залежнасці ад тыпу малекулы.

Хімічны будынак бялкоў

З гэтага пункту гледжання пратэіны - гэта доўгая, масіўная ланцуг амінакіслотных рэшткаў, якія спалучаюцца паміж сабой спецыфічнымі сувязямі, званымі пептыднымі. Ад бакавых структур кіслот адыходзяць адгалінавання - радыкалы. Такі будынак малекулы было адкрыта Э. Фішэрам ў пачатку XXI стагоддзя.

Пазней больш падрабязна былі вывучаны вавёркі, будова і функцыі бялкоў. Стала ясна, што амінакіслот, якія ўтвараюць структуру пептыда, усяго 20, але яны здольныя камбінавацца самых розных спосабам. Адсюль і разнастайнасць полипептидных структур. Акрамя таго, у працэсе жыццядзейнасці і выканання сваіх функцый вавёркі здольныя перажываць шэраг хімічных ператварэнняў. У выніку яны мяняюць структуру, і з'яўляецца ўжо зусім новы тып злучэння.

Каб разарваць Пептыдная сувязь, гэта значыць парушыць бялок, будынак ланцугоў, трэба падабраць вельмі жорсткія ўмовы (дзеянне высокіх тэмператур, кіслот або шчолачаў, каталізатара). Гэта тлумачыцца высокай трываласцю кавалентных сувязяў у малекуле, а менавіта ў Пептыдная групе.

Выяўленне бялковай структуры ва ўмовах лабараторыі праводзіцца пры дапамозе биуретовой рэакцыі - ўздзеяння на поліпептыд свежеосажденным гідраксідам медзі (II). Комплекс Пептыдная групы і іёна медзі дае ярка-фіялетавую афарбоўку.

Існуе чатыры асноўныя структурныя арганізацыі, кожная з якіх мае свае асаблівасці будовы бялкоў.

Ўзроўні арганізацыі: першасная структура

Як ужо згадвалася вышэй, пептыда - гэта паслядоўнасць амінакіслотных рэшткаў з ўключэннямі, каферменту ці ж без іх. Дык вось першаснай называюць такую структуру малекулы, якая з'яўляецца прыроднай, натуральнай, уяўляе сабой праўдзіва амінакіслоты, злучаныя пептыднымі сувязямі, і больш нічога. Гэта значыць поліпептыд лінейнага будынкі. Пры гэтым асаблівасці будовы бялкоў такога плану - у тым, што такое спалучэнне кіслот з'яўляецца вызначальным для выканання функцый бялковай малекулы. Дзякуючы наяўнасці дадзеных асаблівасцяў магчыма не толькі ідэнтыфікаваць пептыда, але і прадказаць ўласцівасці і роля зусім новага, яшчэ не адкрытага. Прыклады пептыдаў, якія валодаюць прыродным першасным будынкам, - інсулін, пепсін, химотрипсин і іншыя.

другасная конформация

Будова і ўласцівасці бялкоў гэтай катэгорыі некалькі змяняюцца. Такая структура можа сфармавацца першапачаткова ад прыроды альбо пры ўздзеянні на першасную жорсткім гідролізам, тэмпературай ці іншымі ўмовамі.

Дадзеная конформация мае тры разнавіднасці:

1. Роўныя, правільныя, стереорегулярные віткі, пабудаваныя з рэшткаў амінакіслот, якія закручваюцца вакол асноўнай восі злучэння. Ўтрымліваюцца разам толькі вадароднымі сувязямі, якія ўзнікаюць паміж кіслародам адной Пептыдная групоўкі і вадародам іншы. Прычым будынак лічыцца правільным з-за таго, што віткі раўнамерна паўтараюцца праз кожныя 4 звяна. Такая структура можа быць як левозакрученной, так і правозакрученной. Але ў большасці вядомых бялкоў пераважае правовращающий ізамер. Такія конформации прынята называць альфа-структурамі.
2. Склад і будова бялкоў наступнага тыпу адрозніваецца ад папярэдняга тым, што вадародныя сувязі ўтвараюцца не паміж шэрагам стаялі па адным баку малекулы рэшткамі, а паміж значна выдаленымі, прычым на досыць вялікая адлегласць. Па гэтай прычыне ўся структура прымае выгляд некалькіх хвалепадобных, ізвітых змейкай полипептидных ланцужкоў. Ёсць адна асаблівасць, якую павінен праяўляць бялок. Будова амінакіслот на адгалінаванні павінна быць максімальна кароткім, як у гліцыну або аланін, напрыклад. Гэты тып другаснай конформации носіць назву бэта-лістоў за здольнасць быццам закрывацца пры адукацыі агульнай структуры.
3. Якое адносіцца да трэцяга тыпу будынак бялку біялогія пазначае як складаныя, разноразбросанные, неўпарадкаваныя фрагменты, не якія валодаюць стереорегулярностью і здольныя змяняць структуру пад уздзеяннем знешніх умоў.

Прыкладаў бялкоў, якія маюць другасную структуру ад прыроды, не выяўлена.

троеснай адукацыю

Гэта досыць складаная конформация, якая мае назву "глобул". Што сабой уяўляе такі бялок? Будынак яго грунтуецца на другаснай структуры, аднак дадаюцца новыя тыпы узаемадзеянняў паміж атамамі груповак, і ўся малекула нібы згортваецца, арыентуючыся, такім чынам, на тое, каб гідрафільныя групоўкі былі накіраваны ўнутр глобулы, а гідрафобныя - вонкі.

Гэтым тлумачыцца зарад бялковай малекулы ў коллоідных растворах вады. Якія ж тыпы узаемадзеянняў тут прысутнічаюць?

1. Вадародныя сувязі - застаюцца без змяненняў паміж тымі ж самымі часткамі, што і у другаснай структуры.
2. Гідрафобныя (гідрафільныя) ўзаемадзеяння - узнікаюць пры растварэнні поліпептыд ў вадзе.
3. Іённыя прыцягнення - ўтвараюцца паміж разнозаряженными групамі амінакіслотных рэшткаў (радыкалаў).
4. Кавалентным ўзаемадзеяння - здольныя фармавацца паміж канкрэтнымі кіслотнымі ўчасткамі - малекуламі цистеина, дакладней, іх хвастамі.

Такім чынам, склад і будова бялкоў, якія валодаюць троеснай структурай, можна апісаць як згорнутыя ў глобулы полипептидные ланцуга, ўтрымлівальныя і стабілізуючым сваю конформацию за кошт розных тыпаў хімічных узаемадзеянняў. Прыклады такіх пептыдаў: фосфоглицераткеназа, тРНК, альфа-кератин, фиброин шоўку і іншыя.

чацвярцічная структура

Гэта адна з самых складаных глобул, якую ўтвараюць вавёркі. Будова і функцыі бялкоў падобнага плану вельмі шматгранныя і спецыфічныя.

Што сабой уяўляе такая конформация? Гэта некалькі (у некаторых выпадках дзясяткі) буйных і дробных полипептидных ланцугоў, якія фармуюцца незалежна адзін ад аднаго. Але затым за кошт тых жа узаемадзеянняў, што мы разглядалі для троеснай структуры, усе гэтыя пептыды скручваюцца і пераплятаюцца паміж сабой. Такім чынам атрымліваюцца складаныя конформационные глобулы, якія могуць утрымліваць і атамы металаў, і ліпідны групоўкі, і вугляводныя. Прыклады такіх бялкоў: ДНК-полимераза, бялковая абалонка тытунёвага віруса, гемаглабін і іншыя.

Усе разгледжаныя намі структуры пептыдаў маюць свае метады ідэнтыфікацыі ў лабараторных умовах, заснаваныя на сучасных магчымасцях выкарыстання храматаграфіі, цэнтрыфугавання, электроннай і аптычнай мікраскапіі і высокіх кампутарных тэхналогіях.

якія выконваюцца функцыі

Будова і функцыі бялкоў цесна карэлююць адзін з адным. Гэта значыць кожны пептыда гуляе пэўную ролю, унікальную і спецыфічную. Сустракаюцца і такія, якія здольныя выконваць у адной жывой клетцы адразу некалькі значных аперацый. Аднак можна ў абагульненым выглядзе выказаць асноўныя функцыі бялковых малекул у арганізмах жывых істот:

1. Забеспячэнне руху. Аднаклетачныя арганізмы, альбо арганэл, ці некаторыя віды клетак здольныя да перасоўвання, скарачэнняў, перасоўванняў. Гэта забяспечваецца вавёркамі, якія ўваходзяць у склад структуры іх рухальнага апарата: вейчыкаў, жгутиков, цытаплазматычнай мембраны. Калі ж казаць пра няздольных да перасоўванняў клетках, то вавёркі могуць спрыяць іх скарачэння (міязін цягліц).
2. Пажыўная або рэзервовая функцыя. Ўяўляе сабой назапашванне бялковых малекул у яйкаклетка, зародках і насенні раслін для далейшага папаўнення адсутнічаюць пажыўных рэчываў. Пры расшчапленні пептыды даюць амінакіслоты і біялагічна актыўныя рэчывы, якія неабходныя для нармальнага развіцця жывых арганізмаў.
3. Энергетычная функцыя. Акрамя вугляводаў, сілы арганізму могуць даваць і вавёркі. Пры распадзе 1 г пептыда вызваляецца 17,6 кДж карыснай энергіі ў форме аденозинтрифосфорной кіслаты (АТФ), якая выдаткоўваецца на працэсы жыццядзейнасці.
4. Сігнальная і рэгулятарная функцыя. Заключаецца ў ажыццяўленні стараннага кантролю за адбываюцца працэсамі і перадачы сігналаў ад клетак да тканін, ад іх да органаў, ад апошніх да сістэм і гэтак далей. Тыповым прыкладам можа служыць інсулін, які строга фіксуе колькасць глюкозы ў крыві.
5. Рэцэптарнымі функцыя. Ажыццяўляецца шляхам змены конформации пептыда з аднаго боку мембраны і ўключэння ў рэструктурызацыю іншага канца. Пры гэтым і адбываецца перадача сігналу і неабходнай інфармацыі. Часцей за ўсё такія вавёркі ўбудоўваюцца ў цытаплазматычнай мембраны клетак і ажыццяўляюць строгі кантроль над усімі рэчывамі, якія праходзяць праз яе. Таксама апавяшчаюць аб хімічных і фізічных зменах навакольнага асяроддзя.
6. Транспартная функцыя пептыдаў. Яе ажыццяўляюць вавёркі-каналы і бялкі-пераносчыкі. Роля іх відавочная - транспарціроўка неабходных малекул да месцаў з нізкай канцэнтрацыяй з частак з высокай. Тыповым прыкладам служыць перанос кіслароду і дыяксіду вугляроду па органах і тканінам бялком гемаглабінам. Імі ж ажыццяўляецца дастаўка злучэнняў з невысокай малекулярнай масай праз мембрану клеткі ўнутр.
7. Структурная функцыя. Адна з найважнейшых з тых, якія выконвае бялок. Будова ўсіх клетак, іх арганэл забяспечваецца менавіта пептыдамі. Яны падобна каркаса задаюць форму і структуру. Акрамя таго, яны ж яе падтрымліваюць і відазмяняюць ў выпадку неабходнасці. Таму для росту і развіцця ўсім жывым арганізмам неабходныя вавёркі ў рацыёне харчавання. Да такіх пептыдам можна аднесці эластін, тубулин, калаген, актыній, кератин і іншыя.
8. Каталітычная функцыя. Яе выконваюць ферменты. Шматлікія і разнастайныя, яны паскараюць ўсе хімічныя і біяхімічныя рэакцыі ў арганізме. Без іх удзелу звычайнае яблык у страўніку змагло б пераварыцца толькі за два дні, з вялікай верагоднасцю Захіліце пры гэтым. Пад дзеяннем каталазы, пероксидазы і іншых ферментаў гэты працэс адбываецца за дзве гадзіны. У цэлым менавіта дзякуючы такой ролі бялкоў ажыццяўляецца балізму і катабалізму, то ёсць пластычны і энергетычны абмен.

ахоўная роля

Існуе некалькі тыпаў пагроз, ад якіх вавёркі закліканы ахоўваць арганізм.

Па-першае, хімічная атака траўміруюць рэагентаў, газаў, малекул, рэчываў рознага спектру дзеяння. Пептыды здольныя ўступаць з імі ў хімічнае ўзаемадзеянне, пераводзячы ў бяскрыўдную форму або жа проста нейтралізуючы.

Па-другое, фізічная пагроза з боку ран - калі бялок фібрынаген своечасова не трансфармуецца ў фібрына на месцы траўмы, дык кроў не згорнецца, а значыць, закаркаванне не адбудзецца. Затым, наадварот, спатрэбіцца пептыда плазмин, здольны згустак рассмактаць і аднавіць праходнасць пасудзіны.

Па-трэцяе, пагроза імунітэту. Будова і значэнне бялкоў, якія фарміруюць імунную абарону, вельмі важныя. Антыцелы, імунаглабуліны, інтэрфероны - усё гэта важныя і значныя элементы лімфатычнай і імуннай сістэмы чалавека. Любая чужародная часціца, шкоднасная малекула, адмерлыя частка клеткі або цэлая структура падвяргаецца неадкладнага даследаванню з боку Пептыдная злучэння. Менавіта таму чалавек можа самастойна, без дапамогі лекавых сродкаў, штодня абараняць сябе ад інфекцый і нескладаных вірусаў.

фізічныя ўласцівасці

Будова бялку клеткі вельмі спецыфічна і залежыць ад выкананай функцыі. А вось фізічныя ўласцівасці ўсіх пептыдаў падобныя і зводзяцца да наступных характарыстыках.

1. Вага малекулы - да 1000000 Дальтон.
2. У водным растворы фармуюць коллоідных сістэмы. Там структура набывае зарад, здольны вар'іравацца ў залежнасці ад кіслотнасці асяроддзя.
3. Пры ўздзеянні жорсткіх умоў (апрамяненне, кіслата або шчолач, тэмпература і гэтак далей) здольныя пераходзіць на іншыя ўзроўні конформаций, то ёсць дэнатураванага. Дадзены працэс у 90% выпадкаў незваротны. Аднак існуе і зваротны зрух - ренатурация.

Гэта асноўныя ўласцівасці фізічнай характарыстыкі пептыдаў.