Віды бялкоў, іх функцыі і структура

Па тэорыі Опарина-Холдейна жыццё на нашай планеце зарадзілася з коацерватной кропелькі. Яна ж ўяўляла сабой малекулу бялку. Гэта значыць варта выснову, што менавіта гэтыя хімічныя злучэнні - аснова ўсяго жывога, што існуе сёння. Але што ж сабой уяўляюць бялковыя структуры? Якую ролю сёння яны гуляюць у арганізме і жыцця людзей? Якія віды бялкоў існуюць? Паспрабуем разабрацца.

Бялкі: агульнае паняцце

З пункту гледжання хімічнай будовы, малекула разгляданага рэчывы ўяўляе сабой паслядоўнасць амінакіслот, злучаных паміж сабой пептыднымі сувязямі.

Кожная амінакіслата мае дзве функцыянальныя групы:

• карбаксільных -СООН;
• амінакіс-групу -NH _2.

Менавіта паміж імі і адбываецца фарміраванне сувязі ў розных малекулах. Такім чынам, пептыдная сувязь мае выгляд -са-NH. Малекула бялку можа ўтрымліваць сотні і тысячы такіх груповак, гэта будзе залежаць ад канкрэтнага рэчывы. Віды бялкоў вельмі разнастайныя. Сярод іх ёсць і тыя, якія ўтрымліваюць незаменныя для арганізма амінакіслоты, а значыць павінны паступаць у арганізм з прадуктамі харчавання. Існуюць такія разнавіднасці, якія выконваюць важныя функцыі ў мембране клеткі і яе цытаплазме. Таксама вылучаюць каталізатары біялагічнай прыроды - ферменты, якія таксама з'яўляюцца бялковымі малекуламі. Яны шырока выкарыстоўваюцца і ў побыце чалавека, а не толькі ўдзельнічаюць у біяхімічных працэсах жывых істот.

Малекулярная маса разгляданых злучэнняў можа вагацца ад некалькіх дзесяткаў да мільёнаў. Бо колькасць мономерных звёнаў у вялікай полипептидной ланцуга неабмежавана і залежыць ад тыпу канкрэтнага рэчывы. Бялок у чыстым выглядзе, у яго натыўнай конформации, можна ўбачыць пры разглядзе курынага яйкі ў сырам выглядзе. Светла-жоўтая, празрыстая густая Калоідная маса, усярэдзіне якой размяшчаецца жаўток - гэта і ёсць шуканае рэчыва. Тое ж самае сказаць пра абястлушчаны тварагу, Дадзены прадукт таксама з'яўляецца практычна чыстым бялком ў яго натуральным выглядзе.

Аднак не ўсе разгляданыя злучэнні маюць аднолькавае прасторавае будынак. Усяго вылучаюць чатыры арганізацыі малекулы. Віды структур бялку вызначаюць яго ўласцівасці і кажуць пра складанасць будынкі. Таксама вядома, што больш за прасторава заблытаныя малекулы падвяргаюцца дбайнай перапрацоўцы ў арганізме чалавека і жывёл.

Віды структур бялку

Усяго іх вылучаюць чатыры. Разгледзім, што сабой уяўляе кожная з іх.

1. Першасная. Ўяўляе сабой звычайную лінейную паслядоўнасць амінакіслот, злучаных пептыднымі сувязямі. Ніякіх прасторавых закручвання, спіралізацыі няма. Колькасць якія ўваходзяць у поліпептыд звёнаў можа даходзіць да некалькіх тысяч. Віды бялкоў з падобнай структурай - глицилаланин, інсулін, гистоны, эластін і іншыя.
2. Другасная. Уяўляе сабой дзве полипептидные ланцуга, якія скручваюцца ў выглядзе спіралі і арыентуюцца па кірунку адзін да аднаго адукаванымі віткамі. Пры гэтым паміж імі ўзнікаюць вадародныя сувязі, ўтрымлівальныя іх разам. Так фармуецца адзіная бялковая малекула. Віды бялкоў такога тыпу наступныя: лизоцим, пепсін і іншыя.
3. Трацічная конформация. Ўяўляе сабой шчыльна спакаваную і кампактна сабраную ў клубок другасную структуру. Тут з'яўляюцца іншыя тыпы ўзаемадзеяння, акрамя вадародных сувязяў - гэта і ван-дэр-ваальсовых ўзаемадзеянне і сілы электрастатычнага прыцягнення, гідрафільныя-гідрафобны кантакт. Прыклады структур - альбумін, фиброин, бялок шоўку і іншыя.
4. Чацвярцічная. Самая складаная структура, якая ўяўляе сабой некалькі полипептидных ланцугоў, скручаных ў спіраль, згорнутых у клубок і аб'яднаных ўсе разам у глобул. Такія прыклады, як інсулін, ферритин, гемаглабін, калаген, ілюструюць сабой як раз такую конформацию бялкоў.

Калі разглядаць ўсе прыведзеныя структуры малекул дэталёва з хімічнай пункту гледжання, то аналіз зойме шмат часу. Бо на самай справе чым вышэй канфігурацыя, тым складаней і заблытаней яе будынак, тым больш тыпаў узаемадзеянняў назіраецца ў малекуле.

Дэнатурацыя бялковых малекул

Адным з самых важных хімічных уласцівасцяў поліпептыд з'яўляецца іх здольнасць разбурацца пад уплывам пэўных умоў цi хімічных агентаў. Так, напрыклад, шырока распаўсюджаны розныя віды дэнатурацыя бялкоў. Што гэта за працэс? Ён заключаецца ў разбурэнні натыўнай структуры бялку. То бок, калі першапачаткова малекула мела троеснага структуру, то пасля дзеяння адмысловымі агентамі яна разбурыцца. Аднак пры гэтым паслядоўнасць амінакіслотных рэшткаў застаецца ў малекуле нязменнай. Дэнатураванага вавёркі хутка губляюць свае фізічныя і хімічныя ўласцівасці.

Якія рэагенты здольныя прывесці да працэсу разбурэння конформации? Такіх некалькі.

1. Тэмпература. Пры награванні адбываецца паступовае разбурэнне чацвярцічнай, троеснай, другаснай структуры малекулы. Зрокава гэта можна назіраць, напрыклад, пры жарке звычайнага курынага яйкі. Які ўтвараецца "бялок" - гэта першасная структура поліпептыд альбуміна, які быў у сырам прадукце.
2. Радыяцыя.
3. Дзеянне моцнымі хімічнымі агентамі: кіслотамі, шчолачамі, солямі цяжкіх металаў, растваральнікамі (напрыклад, спіртамі, эфірамі, бензолам і іншымі).

Дадзены працэс часам яшчэ называюць плаўленнем малекулы. Віды дэнатурацыя бялкоў залежаць ад агента, пры дзеянні якога яна наступіла. Пры гэтым у некаторых выпадках мае месца працэс, зваротны разглядам. Гэта ренатурация. Не ўсе вавёркі здольныя аднаўляць назад сваю структуру, аднак значная іх частка можа гэта рабіць. Так, хімікі з Аўстраліі і Амерыкі ажыццявілі ренатурацию варанага курынага яйкі пры дапамозе некаторых рэагентаў і спосабу цэнтрыфугавання.

Гэты працэс мае значэнне для жывых арганізмаў пры сінтэзе полипептидных ланцужкоў Рыбасомы і рРНК ў клетках.

Гідроліз бялковай малекулы

Нароўні з дэнатурацыя, для бялкоў характэрна яшчэ адно хімічнае ўласцівасць - гідроліз. Гэта таксама разбурэнне натыўнай конформации, але не да першаснай структуры, а цалкам да асобных амінакіслот. Важная частка стрававання - гідроліз бялку. Віды гідролізу поліпептыд наступныя.

1. Хімічны. Заснаваны на дзеянні кіслот або шчолачаў.
2. Біялагічны або Ферментатыўнай.

Аднак сутнасць працэсу застаецца нязменнай і не залежыць ад таго, якія віды гідролізу бялкоў маюць месца быць. У выніку ўтвараюцца амінакіслоты, якія транспартуюцца па ўсіх клеткам, органаў і тканак. Далейшае іх пераўтварэнне заключаецца ва ўдзеле сінтэзу новых поліпептыд, ужо тых, што неабходныя канкрэтнаму арганізму.

У прамысловасці працэс гідролізу бялковых малекул выкарыстоўваюць як раз для атрымання патрэбных амінакіслот.

Функцыі бялкоў у арганізме

Розныя віды бялкоў, вугляводаў, тлушчаў з'яўляюцца жыццёва неабходнымі кампанентамі для нармальнай жыццядзейнасці любой клеткі. А значыць і ўсяго арганізма ў цэлым. Таму шмат у чым іх ролю тлумачыцца высокай ступенню значнасці і паўсюднай распаўсюджанасці ўнутры жывых істот. Можна вылучыць некалькі асноўных функцый полипептидных малекул.

1. Каталітычная. Яе ажыццяўляюць ферменты, якія маюць бялковую прыроду будынкі. Пра іх скажам пазней.
2. Структурная. Віды бялкоў і іх функцыі ў арганізме перш за ўсё ўплываюць на структуру самой клеткі, яе форму. Акрамя таго, поліпептыды, якія выконваюць гэтую ролю, утвараюць валасы, пазногці, ракавіны малюскаў, пёры птушак. Яны ж з'яўляюцца пэўнай арматурай у целе клеткі. Храсткі складаюцца таксама з гэтых відаў бялкоў. Прыклады: тубулин, кератин, актыній і іншыя.
3. Рэгулятарная. Дадзеная функцыя праяўляецца ва ўдзеле поліпептыд ў такіх працэсах, як: транскрыпцыя, трансляцыя, клеткавы цыкл, сплайсинг, счытванне мРНК і іншых. Ва ўсіх іх яны гуляюць важную ролю рэгуліроўшчыка.
4. Сігнальная. Дадзеную функцыю выконваюць вавёркі, якія знаходзяцца на мембране клетак. Яны перадаюць розныя сігналы ад адной адзінкі да іншай, і гэта прыводзіць да паведамлення тканін паміж сабой. Прыклады: цітокіны, інсулін, фактары росту і іншыя.
5. Транспартная. Некаторыя віды бялкоў і іх функцыі, якія яны выконваюць, з'яўляюцца проста жыццёва неабходнымі. Так адбываецца, напрыклад, з бялком гемаглабінам. Ён ажыццяўляе транспарт кіслароду ад клеткі да клеткі ў складзе крыві. Для чалавека ён незаменны.
6. Запасная або рэзервовая. Такія поліпептыды назапашваюцца ў раслінах і яйкаклетка жывёл як крыніца дадатковага харчавання і энергіі. Прыклад - глабуліну.
7. Рухальная. Вельмі важная функцыя, асабліва для найпростых арганізмаў і бактэрый. Бо яны здольныя перасоўвацца толькі пры дапамозе жгутиков або вейчыкаў. А гэтыя арганоіды па сваёй прыродзе не што іншае, як вавёркі. Прыклады такіх поліпептыд наступныя: міязін, актыній, кинезин і іншыя.

Відавочна, што функцыі бялкоў у арганізме чалавека і іншых жывых істот вельмі шматлікія і немалаважныя. Гэта яшчэ раз пацвярджае, што без разгляданых намі злучэнняў немагчымая жыццё на нашай планеце.

Ахоўная функцыя бялкоў

Поліпептыды могуць абараняць ад розных уздзеянняў: хімічных, фізічных, біялагічных. Напрыклад, калі арганізму пагражае небяспека ў выглядзе віруса або бактэрыі, якія маюць чужародную прыроду, то імунаглабуліны (антыцелы) ўступаюць з імі "у бой", выконваючы ахоўную ролю.

Калі казаць аб фізічных уздзеяннях, то тут вялікую ролю гуляюць, напрыклад, фібрына і фібрынаген, якія ўдзельнічаюць у згортванні крыві.

вавёркі харчовыя

Віды харчовага бялку наступныя:

• паўнавартасныя - тыя, што ўтрымліваюць усе неабходныя для арганізма амінакіслоты;
• непаўнавартасныя - тыя, у якіх знаходзіцца няпоўны амінакіслотны склад.

Аднак для арганізма чалавека важныя і тыя і іншыя. Асабліва першая група. Кожны чалавек, асабліва ў перыяды інтэнсіўнага развіцця (дзіцячы і юнацкі ўзрост) і палавога паспявання павінен падтрымліваць пастаянны ўзровень пратэінаў у сабе. Бо мы ўжо разгледзелі функцыі, якія выконваюць гэтыя дзіўныя малекулы, і ведаем, што практычна ні адзін працэс, ні адна біяхімічная рэакцыя ўнутры нас не абыходзіцца без удзелу поліпептыд.

Менавіта таму неабходна кожны дзень спажываць сутачную норму пратэінаў, якія ўтрымліваюцца ў наступных прадуктах:

• яйка;
• малако;
• тварог;
• мяса і рыба;
• бабы;
• соя;
• фасоль;
• арахіс;
• пшаніца;
• авёс;
• сачавіца і іншыя.

Калі спажываць у дзень 0,6 г поліпептыд на адзін кг вагі, то ў чалавека ніколі не будзе недахопу ў гэтых злучэннях. Калі ж доўгі час арганізм недаатрымлівае неабходных бялкоў, то надыходзіць захворванне, якое мае назву амінакіслотнага галадання. Гэта прыводзіць да моцнага парушэння абмену рэчываў і, як следства, многім іншым хваробам.

Вавёркі ў клетцы

Ўнутры самой маленькай структурнай адзінкі ўсяго жывога - клеткі - таксама знаходзяцца вавёркі. Прычым выконваюць яны там практычна ўсе вышэйпералічаныя свае функцыі. У першую чаргу фарміруюць Цыташкілет клеткі, які складаецца з микротрубочек, Мікрафіламенты. Ён служыць для падтрымання формы, а таксама для транспарту ўнутры паміж арганоідаў. Па бялковым малекулам, як па каналах або рэйках, рухаюцца розныя іёны, злучэння.

Немалаважная роля бялкоў, пагружаных у мембрану і знаходзяцца на яе паверхні. Тут яны і рэцэптарныя, і сігнальныя функцыі выконваюць, прымаюць удзел у будаўніцтве самой мембраны. Стаяць на варце, а значыць гуляюць ахоўную ролю. Якія віды бялкоў у клетцы можна аднесці да гэтай групы? Прыкладаў мноства, прывядзем некалькі.

1. Актыній і міязін.
2. Эластін.
3. Кератин.
4. Калаген.
5. Тубулин.
6. Гемаглабін.
7. Інсулін.
8. Транскобаламин.
9. Трансферрин.
10. Альбумін.

Усяго налічваецца некалькі сотняў розных відаў пратэінаў, якія пастаянна перасоўваюцца ўнутры кожнай клеткі.

Віды бялкоў у арганізме

Іх, вядома ж, велізарная разнастайнасць. Калі ж паспрабаваць неяк падзяліць ўсе існуючыя пратэіны на групы, то можа атрымацца прыкладна такая класіфікацыя.

1. Глобулярные вавёркі. Гэта такія, якія прадстаўлены троеснай структурай, то ёсць шчыльна упакаванай глобул. Прыклады такіх структур наступныя: імунаглабуліны, значная частка ферментаў, многія гармоны.
2. Фібрылярныя вавёркі. Ўяўляюць сабой строга спарадкаваныя ніткі, якія маюць правільную прасторавую сіметрыю. Да дадзенай групы ставяцца пратэіны з першаснай і другаснай структурай. Напрыклад, кератин, калаген, тропомиозин, фібрынаген.

Наогул, можна ўзяць за аснову мноства прыкмет для класіфікацыі бялкоў, якія знаходзяцца ў арганізме. Адзінай пакуль не існуе.

ферменты

Біялагічныя каталізатары бялковай прыроды, якія значна паскараюць ўсе падзеі, якія адбываюцца біяхімічныя працэсы. Нармальны абмен рэчываў проста немагчымы без гэтых злучэнняў. Усе працэсы сінтэзу і распаду, зборка малекул і іх рэплікацыя, трансляцыя і транскрыпцыя і іншыя ажыццяўляюцца пад уздзеяннем спецыфічнага выгляду фермента. Прыкладамі гэтых малекул могуць служыць:

• оксидоредуктазы;
• трансферазы;
• каталазы;
• гидролазы;
• изомеразы;
• ЛіАЗ і іншыя.

Сёння ферменты выкарыстоўваюцца і ў побыце. Так, пры вытворчасці пральных парашкоў часта выкарыстоўваюць так званыя энзімы - гэта і ёсць біялагічныя каталізатары. Яны паляпшаюць якасць мыцця пры захаванні названага тэмпературнага рэжыму. Лёгка звязваюцца з часціцамі бруду і выводзяць іх з паверхні тканін.

Аднак з-за бялковай прыроды энзімы не пераносяць занадта гарачую ваду ці суседства з шчолачнымі або кіслотнымі прэпаратамі. Бо ў гэтым выпадку адбудзецца працэс дэнатурацыя.