Ўзроўні структурнай арганізацыі бялковай малекулы або структура бялку

Структура бялковай малекулы вывучаецца больш за 200 гадоў. Яна вядомая для многіх бялкоў. Некаторыя з іх сінтэзаваны (напрыклад, інсулін, РНКазы). Асноўны структурнай і функцыянальнай адзінкай бялковай малекулы з'яўляюцца амінакіслоты. Акрамя карбаксільных і амінагруп вавёркі ўтрымліваюць і іншыя функцыянальныя групы, якія і вызначаюць іх ўласцівасці. Да такіх групах адносяць размешчаныя ў бакавых разгалінаванняў бялковай малекулы: карбаксільных групу аспарагиновой кіслаты або глутамінавая кіслаты, амінагрупы лізіну або оксилизина, гуанидиновую групу аргініна, имидазольную групу гістідіна, гидроксильную групу серіна і трэаніну, фенольных групу тыразіну, сульфгидрильную групу цистеина, дисульфидную групу цистина, тиоэфирную групу метионина, бензельное ядро фенілаланіну, аліфаціческіе ланцугі іншых амінакіслот.

Адрозніваюць чатыры ўзроўню структурнай арганізацыі малекулы бялку.

Першасная структура бялку. Амінакіслоты ў малекуле бялку злучаюцца паміж сабой пептыднымі сувязямі, утвараючы пры гэтым першасную структуру. Яна залежыць ад якаснага складу амінакіслот, іх колькасці і паслядоўнасці злучэння паміж сабой. Першасная структура бялку часцей за ўсё вызначаецца па Сенгеров. Доследны бялок апрацоўваюць растворам дитрофторбензола (ДНФ), з прычыны чаго ўтворыцца динитрофенил-бялок (ДНФ-бялок). У далейшым ДНФ-бялок гидролизируется, утворыцца рэшту малекулы бялку і ДНФ-амінакіслата. ДНФ-амінакіслату вылучаюць з дадзенай сумесі і падданага гідролізу. Прадуктамі гідролізу з'яўляюцца амінакіслата і динитробензол. Рэшту малекулы бялку ўступае ў рэакцыю з новымі порцыямі ДНФ да таго часу, пакуль уся малекула не распадзецца на амінакіслоты. На падставе колькаснага вывучэння амінакіслот складаюць схему першаснай структуры індывідуальнага бялку. Вядомая першасная структура бялкоў інсулін, міяглабінам, гемаглабін, глюкагон і многіх іншых).

Па метадзе Эдмана бялок апрацоўваюць фенилизотиоцианатом. Часам выкарыстоўваюць пратэялітычных ферментаў - трыпсінаў, пепсін, химотрипсин, пептидазы і г.д.

Другасная структура бялку. Амерыканскія навукоўцы, выкарыстоўваючы рэнтгенаструктурны аналіз, усталявалі, што бялковыя полипептидные ланцуга часцей існуюць у выглядзе альфа-спіраляў, а часам бэта-структур.

Альфа-спіралі параўноўваюць з вінтавой лесвіцай, дзе функцыю ступеняў выконваюць амінакіслотны рэшткі. У малекулах фібрылярных бялкоў (фиброин шоўку) полипептидные ланцуга практычна цалкам расцягнутыя (бэта-структура) і размяшчаюцца ў выглядзе шароў, стабілізаваных вадароднымі сувязямі.

Альфа-спіраль можа спантанна фарміравацца ў сінтэтычных поліпептыд (дедерон, нейлон), якія маюць малекулярную масу ад 10 да 20 тыс. Да. На пэўных участках малекулы бялкоў (інсуліну, гемаглабіну, РНК-асновы) парушаецца альфа-спіральная канфігурацыя Пептыдная ланцуга, і ўтвараюцца спіральныя структуры іншага тыпу.

Трацічная структура бялку. Спіралепадобную ўчасткі полипептидной ланцуга бялковай малекулы знаходзяцца ў розных ўзаемаадносінах, якія і прадвызначаюць троеснага (трохмерную) структуру, ўтвараюць аб'ём і форму бялковай малекулы. Лічаць, што трацічная структура ўзнікае аўтаматычная прычыны ўзаемадзеяння амінакіслотных радыкалаў з малекуламі растваральніка. Пры гэтым гідрафобныя радыкалы «ўцягваюцца» ўнутр бялковай малекулы, фарміруючы іх сухія зоны, а гідрафільныя групы арыентуюцца ў бок растваральніка, што абумоўлівае адукацыю энергетычна выгадных канфірмацыі малекулы. Гэты працэс суправаджаецца адукацыяй внутримолекулярных сувязяў. Трацічная структура бялковай малекулы расшыфраваная для РНК-асновы, гемаглабіну, лизоцима курынага яйкі.

Чацвярцічная структура бялку. Дадзены выгляд структуры бялковай малекулы ўзнікае ў выніку асацыяцыі некалькіх субадзінак ў адзіную комплексную малекулу. Кожная субадзінак мае першасную, другасную і троесны структуры.