Першасная структура бялку

Будова бялку можа быць прадстаўлена адным з чатырох варыянтаў. Кожны варыянт валодае ўласнымі асаблівасцямі. Так, існуе чацвярцічная, трынітарнай, другасная і першасная структура бялку.

Апошні ў гэтым спісе ўзровень уяўляе сабой лінейную полипептидную ланцуг з амінакіслот. Амінакіслоты злучаюцца адзін з адным пептыднымі сувязямі. Першасная структура бялку з'яўляецца найпростым узроўнем арганізацыі малекулы. Пасродкам кавалентных пептыдных сувязяў паміж альфа-амінагрупай ў адной амінакіслот і альфа-карбаксільныя групай у іншы забяспечваецца высокая стабільнасць малекулы.

Пры фарміраванні ў клетках пептыдных сувязяў актывуецца спачатку карбаксільная група. Пасля адбываецца злучэнне з амінагрупай. Прыблізна гэтак жа ажыццяўляецца полипептидный лабараторны сінтэз.

Пептыдная сувязь, якая ўяўляе сабой паўтаральны фрагмент полипептидной ланцуга, валодае побач асаблівасцяў. Пад уздзеяннем гэтых асаблівасцяў не толькі фармуецца першасная структура бялку. Яны ўплываюць і на вышэйшыя арганізацыйныя ўзроўні полипептидной ланцуга. Сярод асноўных адметных рысаў вылучаюць копланарность (здольнасць ўсіх атамаў, якія ўваходзяць у Пептыдная групу, знаходзіцца ў адной плоскасці), трансположение намеснікаў адносна С-N-сувязі, ўласцівасць існаваць у 2-х рэзанансных формах. Да асаблівасцяў Пептыдная сувязі адносяць таксама здольнасць да фарміравання вадародных сувязяў. Пры гэтым ад кожнай Пептыдная групы можа ўтварацца па дзве вадародныя сувязі з іншымі групамі (пептыднымі ў тым ліку). Аднак існуюць выключэнні. Да іх адносяць Пептыдная групы з амінагрупамі гидроксипролина або пролина. Яны могуць фарміраваць толькі толькі адну вадародную сувязь. Гэта аказвае ўздзеянне на адукацыю другаснай бялковай структуры. Так, на ўчастку, дзе размяшчаецца гидроксипролин або пролин, пептыдная ланцуг лёгка выгінаецца, у сувязі з тым, што няма другой вадароднай сувязі, якая ўтрымлівала б яе (як звычайна).

Назва пептыдаў фармуецца з назваў амінакіслот, якія ўваходзяць у іх. Дипептид даюць дзве амінакіслоты, трипептид - тры, тетрапептид - чатыры і гэтак далей. У кожнай полипептидной ланцуга (або пептыды) любой даўжыні прысутнічае N-канцавая амінакіслата, у якой утрымліваецца свабодная амінагрупа, і С-канцавая амінакіслата, у якой прысутнічае вольная карбаксільная група.

Ўласцівасці бялкоў.

Пры вывучэнні гэтых злучэнняў навукоўцаў цікавіла некалькі пытанняў. Даследчыкі, перш за ўсё, імкнуліся высветліць памеры, вызначыць форму і масу малекул бялкоў. Варта адзначыць, што гэта былі дастаткова складаныя задачы. Цяжкасць складалася ў тым, што вызначэнне адноснай малекулярнай масы па павелічэнні тэмпературы кіпення раствораў бялкоў (як гэта ажыццяўляецца ў іншых рэчываў) немагчыма, з прычыны таго, што бялковыя растворы кіпяціць нельга. А вызначэнне паказчыка ў адпаведнасці з паніжэннем тэмпературы замярзання вынікі дае недакладныя. Акрамя таго, вавёркі ў чыстым выглядзе ніколі не сустракаюцца. Аднак пры дапамозе распрацаваных метадаў было ўстаноўлена, што малекулярная маса вагаецца ў межах ад 14 да 45 тысяч і больш.

Адной з важных характарыстык злучэнняў з'яўляецца фракцыйнай высаливание. Гэты працэс уяўляе сабой вылучэнне бялкоў з раствораў пасля дадання саляных раствораў з рознымі канцэнтрацыямі.

Яшчэ адным немалаважнай характарыстыкай з'яўляецца дэнатурацыя. Гэты працэс адбываецца пры аблозе бялкоў цяжкімі металамі. Дэнатурацыя ўяўляе сабой страту натуральных уласцівасцяў. Гэты працэс прадугледжвае розныя ператварэння малекулы, акрамя разрыву полипептидной ланцуга. Іншымі словамі, першасная структура бялку пры дэнатурацыя застаецца нязменнай.