Фермент каталаза: асноўныя асаблівасці

Каталаза - фермент, выяўлены амаль ва ўсіх жывых арганізмах. Асноўная яго функцыя - каталізаваць рэакцыю раскладання перакісу вадароду да бясшкодных для арганізма рэчываў. Каталаза мае вялікае значэнне для жыццядзейнасці клетак, так як абараняе іх ад разбурэння актыўнымі формамі кіслароду.

Агульныя звесткі

Фермент каталаза ставіцца да оксидоредуктазам - шырокаму класу ферментаў, якія каталізуюць перанос электронаў ад малекулы-аднаўляльніка (донара) да малекулы-акісляльніка (акцептор).

Аптымальны pH для працы каталазы ў чалавечым арганізме каля 7, аднак, хуткасць рэакцыі істотна не змяняецца пры значэннях паказчыка вадароду ад 6,8 да 7,5. Аптымальнае значэнне рн для іншых каталаза вагаецца ад 4 да 11, у залежнасці ад выгляду арганізма. Аптымальная тэмпература таксама адрозніваецца, для чалавека гэта каля 37 ^аб С.

Каталаза - адзін з самых хуткіх ферментаў. Усяго адна яго малекула здольная ператвараць мільёны малекул перакісу вадароду ў ваду і кісларод за секунду. З пункту гледжання энзимологии гэта значыць, што для фермента каталазы характэрна вялікая колькасць абаротаў.

структура фермента

Каталаза ўяўляе сабой тетрамер з чатырох полипептидных ланцугоў, кожная з якіх мае даўжыню больш за 500 амінакіслот. Фермент мае ў складзе чатыры групы Парфіравай гема, дзякуючы якім і ўступае ў рэакцыю з актыўнымі формамі кіслароду. Акісленай гем ўяўляе сабой простетическую групу каталазы.

Гісторыя адкрыцця

Каталаза не была вядомая вучоным да 1818 года, пакуль Луі Жак Тенар, хімік выявілы ў жывых клетках перакіс вадароду, ня выказаў здагадку, што яе разбурэнне звязана з дзеяннем раней невядомага біялагічнай рэчывы.

У 1900 году нямецкі хімік Оскар Леў першым увёў тэрміна «каталаза» для абазначэння таямнічага рэчывы, разбэшчвальнага перакісу. Ён жа здолеў адказаць на пытанне, дзе ўтрымліваецца фермент каталаза. У выніку шматлікіх эксперыментаў Оскар Леў выявіў, што дадзены фермент характэрны амаль для ўсіх жывёл і раслінных арганізмаў. У жывой клетцы, як і многія іншыя ферменты, каталаза змяшчаецца ў пероксисомах.

У 1937 годзе ўпершыню ўдалося крышталізавацца каталазы з ялавічнай печані. У 1938 годзе была вызначана малекулярная маса фермента - 250 кДа. У 1981 годзе навукоўцы атрымалі малюнак трохмернай структуры бычынай каталазы.

Каталіз перакісу вадароду

Нягледзячы на тое, што пераксіду вадароду - прадукт многіх нармальных метабалічных працэсаў, для арганізма ён не з'яўляецца бясшкодным.

Каб прадухіліць разбурэнне клетак і тканін, перакіс вадароду павінна быць хутка пераўтвораная ў іншае, менш небяспечнае для арганізма рэчыва. Менавіта з гэтай задачай і спраўляецца фермент каталаза - ён раскладае малекулу перакісу да двух малекул вады і малекулы кіслароду.

Рэакцыя раскладання пераксіду вадароду ў жывых тканінах:

2 H ₂ O ₂ → 2 H ₂ O + O ₂

Малекулярны механізм расшчаплення перакісу вадароду ферментам каталаза пакуль дакладна не вывучаны. Мяркуецца, што рэакцыя праходзіць у два этапы - на першым этапе жалеза ў складзе простетической групы каталазы звязваецца з атамам кіслароду перакісу, пры гэтым вылучаецца адна малекула вады. На другім этапе акісленай гем ўзаемадзейнічае з другога малекулай перакісу вадароду, у выніку чаго ўтвараецца яшчэ адна малекула вады і адна малекула кіслароду.

Дзякуючы такому дзеянню фермента каталазы на пераксіду вадароду, наяўнасць гэтага актыўнага рэчыва ў узорах тканіны лёгка вызначыць. Для гэтага дастаткова дадаць да доследнага ўзору невялікая колькасць перакісу вадароду і назіраць за рэакцыяй. Пра наяўнасць фермента кажа фарміраванне бурбалак кіслароду. Гэтая рэакцыя добрая тым, што не патрабуе ніякага спецыяльнага абсталявання або інструментаў - яе можна назіраць няўзброеным вокам.

Варта заўважыць, што іён любога цяжкага металу можа выступаць як неканкурэнтным інгібітар каталазы. Акрамя таго, усім вядомы цыянід паводзіць сябе як канкурэнтны інгібітар каталазы, калі ў тканінах шмат перакісу вадароду. Арсенат гуляюць ролю актыватараў.

прымяненне

Раскладаецца дзеянне фермента каталазы на пераксіду вадароду знайшло прымяненне ў харчовай прамысловасці - з дапамогай гэтага фермента з малака выдаляецца Н ₂ О ₂ да падрыхтоўкі сыру. Яшчэ адно прымяненне - спецыяльныя харчовыя ўпакоўкі, якія абараняюць прадукты ад акіслення. Каталаза таксама ўжываецца ў тэкстыльнай прамысловасці для выдалення пераксіду вадароду з тканін.

Яна ў невялікіх колькасцях выкарыстоўваецца ў гігіене кантактных лінзаў. Некаторыя дэзінфікуючыя сродкі маюць у складзе перакіс вадароду, і каталаза выкарыстоўваецца для расшчаплення гэтага кампанента перад паўторным выкарыстаннем лінзаў.

актыўнасць

Актыўнасць фермента каталазы залежыць ад узросту арганізма. У маладых тканінах актыўнасць фермента значна вышэй, чым у старых. З узростам і ў людзей, і ў жывёл актыўнасць каталазы паступова зніжаецца як вынік старэння органаў і тканак.

Згодна з нядаўнімі даследаваннем, зніжэнне актыўнасці каталазы з'яўляецца адной з магчымых прычын пасівення валасоў. Перакіс вадароду пастаянна утвараецца ў чалавечым арганізме, аднак не прыносіць шкоды - каталаза хутка раскладае яе. Але калі ўзровень гэтага фермента паніжаны, відавочна, што не ўся перакіс вадароду каталізуе ферментам. Такім чынам, яна абескаляроўваецца валасы знутры, раствараючы натуральныя фарбавальнікі. Гэта нечаканае адкрыццё зараз правяраецца даследчыкамі, і, магчыма, згуляе ролю ў распрацоўцы прэпаратаў, прыпыняецца пасівенне валасоў.